Kristallisation, Kristallstrukturanalyse und Atomares Modell des Komplexes aus Einem Menschlichen Fc-Fragment (Fc) und Fragment B (Fb) Von Protein A aus Staphylococcus Aureus

Der Komplex aus einem menschlichen Fc-Fragment und Fragment B von Protein A aus Staphylococcus aureus wurde kristallisiert und die Kristallstruktur bei hoher Auflösung mit mehrfachem isomorphem Ersatz durchgeführt. Die erhaltenen Phasen wurden durch Phasenkombination mit berechneten Phasen der Fe-Komponente erheblich verbessert. FB ist ein kleines globuläres Proteinmolekül, das durch 3 parallele HelixSegmente in dreieckiger Anordnung gebildet wird. Die Bindung an Fc erfolgt durch die beiden N-terminalen HelixSegmente. der Vergleich der Fc-Komponente in Komplex mit freiem Fc zeigt keine Veränderung des CH3-Teiles und eine leichte relative Änderung des CH2-Teiles. Das obere Drittel des Ch2-Teiles ist fehlgeordnet in den Komplex-Kristallen. Mögliche Ursachen dieser Fehlordnung werden diskutiert.